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改性纤维素与肉类蛋白质的相互作用机理

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周世红 2022-01-20 15:53 评论( 0 ) 浏览( 1440 )

肉类蛋白质包括肌原纤维蛋白、肌浆蛋白及以胶原蛋白为主的结缔组织蛋白。在肉制品加工过程中,肌原纤维蛋白在油滴周围聚集,并参与形成三维网状凝胶,有助于提高乳状液的稳定性、持水能力和肉制品的质地。如表1所示,添加纤维素后,肌动蛋白通过肉中20个氨基酸残基(Asp11,Asn12,Gly13,Ser14,Gly15,Leu16,Lys18,Ser155,Gly156,Asp157,Gly182,Arg210,Lys213,Glu214,Gly301,Gly302,Thr303,Tyr306,Lys336,Tyr337)和七个不同的氢键与纤维素发生相互作用;胶原蛋白通过11个氨基酸残基(His43,Gly44,Gln45,Asp46,Thr49,Val144,Gly153,Ser154,Gly155,Gln156,Ala157)和6个氢键与纤维素发生相互作用;肌球蛋白分子具有两个球状头部和杆状尾部的不对称结构,通过尾对尾静电相互作用与不溶性纤维素结合,有25个氨基酸残基(Glu179,Ser180,Gly181,Lys184,Thr185,Asn238,Asn240,Ser241,Ser242,Arg243,Phe244,Gly245,Tyr266,Leu267,Glu269,Asp461,Ile462,Ala463,Gly464,Phe465,Glu466,Phe468,Glu474,Ile478,Asn479)和14个氢键与纤维素发生相互作用。纤维和肉蛋白之间的氢键越多,产品就越坚固,Yadav等观察到加入苹果渣和玉米麸皮后,鸡肉香肠硬度增加,而加入番茄渣后硬度降低。纤维素经改性后,引入一些活性基团,结晶度和聚集度降低,可及度提高,与肉类蛋白质之间相互作用发生改变,必然会导致肉制品感官上的变化。

纤维素与蛋白质之间的相互作用主要是非共价作用力,包括静电相互作用(相互吸引或排斥)、疏水相互作用、氢键、范德华力等。蛋白质含有大量的氨基和羧基残基,使其带有正电荷或负电荷,在等电点(pI)时,蛋白质的静电荷为零,肌球蛋白溶解性最低,持水能力最弱。由于体系的复杂性和外界条件的多变性使改性纤维素与蛋白质之间的相互作用具有不确定性。静电相互作用形成的复合物具有可逆性,可通过调节离子强度和pH值来改变纤维素和蛋白质之间的静电相互作用性质和强度。离子强度能够影响肌原纤维蛋白的溶解能力,低离子强度下,能够形成很好的凝胶网络结构,高离子强度下,凝胶结构随机且无序。肌球蛋白的凝胶特性依赖于pH值,热凝胶形成过程中,肌球蛋白会发生变性聚集,随后相互交联形成有序的三维网状结构,并把水包裹其中,当pH值高于pI时,增加的负电荷会导致凝胶网络中肌球蛋白分子间产生静电斥力并为周围水分子提供了更多的氢键结合位点,增大了水合作用表面积,最终表现为凝胶的保水性提高。肉类蛋白质在受热变性后形成网状结构,添加的改性纤维素以其特殊结构能够及时吸收并结合蛋白质在热变性过程中失去的水分,从而提高肉制品的感官特性。

改性纤维素添加到肉制品中后,可能会导致三种微观现象的发生:产生复合物、共溶和相分离,这种相互作用对于肉制品加工过程中的质地和微观结构至关重要。蛋白质和纤维素之间的吸引相互作用可导致可溶性或不溶性复合物的形成,存在于单相体系中。当样品浓度和体系离子强度较低、蛋白质与纤维素带有相反电荷时,两者之间存在强烈的相互作用,发生聚集形成不溶性复合物,特别是当pH值在蛋白质等电点和多糖解离常数之间最易发生复合凝聚(缔合型相分离),又称热力学相容性。共溶往往是在样品浓度较低时,形成稳定的单一均相体系,在这一体系中蛋白质与纤维素之间不发生相互作用或以可溶性复合物的形式存在。当样品浓度和体系离子强度足够高并在一定pH条件下,蛋白质与纤维素之间的相互排斥作用较强,进而在体系中发生迁移,聚集成两个不相容的体系,一个纤维素富集相,一个蛋白质富集相(离散型相分离),也称为热力学不相容。

相关链接:纤维素多糖氨基酸

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